İçeriğe geç
akaturk Akademik ölçüm
  1. Ana Dal Fen Bilimleri ve Matematik Temel Alanı
  2. Yan Dal Moleküler Biyoloji ve Genetik
Makale 9 YÖKSİS 9 · OpenAlex 0 Toplam atıf 138 h-indeks 7 · OpenAlex OpenAlex kapsamı %100 eşleşen 9 / 9 Q1 makale 3 Scopus · WoS Q1 0 En iyi alan sırası #377 / 765 Yan dal · üst %49,3 Ortak yazar 35 4 Türk kurumu

Atıf etkisi

OpenAlex’te eşleşen makalelerin atıf sayıları, Crossref’ten atıf yapan yayınlar ve Stanford/Elsevier listesi. Kaynaklar ayrı gösterilir, hiçbir zaman toplanmaz.

OpenAlex YÖKSİS makalelerinden OpenAlex’te eşleşen: 9
h-indeks 7 Türkiye yüzdelik dilimi: 72 Üniversitesinde h-indekse göre 88. / 288
i10-indeks
6
Toplam atıf
138
Türkiye’de üst %32
Makale başına
15,3
FWCI
1,30
1,00 = dünya ortalaması
Dünyada üst %1
0
Dünyada üst %10
1
Nasıl hesaplanır?

h-indeks ve atıflar, bu akademisyenin YÖKSİS makalelerinden OpenAlex’te eşleşenlerin atıf sayılarından hesaplanır (Google Scholar, WoS veya Scopus değildir). Eşleşmeyen makalelerin atıfı dahil değildir.

Atıf yapan yayınlar Crossref DOI’li 9 makaleye atıf yapan 18 yayın · 7 Türkiye adresli
  • 2020 6
  • 2021 9
  • 2022 2
  • 2025 1
  1. DOI 10.1007/s11274-025-04614-1 2025 · bu akademisyenin 2 makalesine atıf
  2. DOI 10.1016/j.jbc.2021.101384 2022
  3. DOI 10.1016/j.copbio.2021.07.011 2022
  4. The challenges of using NAD+-dependent formate dehydrogenases for CO2conversion TR Saadet Alpdağtaş ve diğ. · Critical Reviews in Biotechnology · 2021
  5. Enhancing recombinant Chaetomium thermophilium Formate Dehydrogenase Expression with CRISPR Technology TR Erhan Ar ve diğ. · The Protein Journal · 2021
  6. DOI 10.1016/j.chemosphere.2020.128921 2021
  7. DOI 10.1016/j.ccr.2021.214202 2021
  8. DOI 10.3390/md19070399 2021
  9. DOI 10.1002/9781119951438.eibc2770 2021
  10. DOI 10.1039/d0cc07062a 2021
  11. DOI 10.3390/catal11040497 2021
  12. DOI 10.3390/molecules26051222 2021
  13. Engineered formate dehydrogenase from Chaetomium thermophilum, a promising enzymatic solution for biotechnical CO2 fixation TR Mehmet M. Çakar ve diğ. · Biotechnology Letters · 2020
  14. Structural insights into the NAD+-dependent formate dehydrogenase mechanism revealed from the NADH complex and the formate NAD+ ternary complex of the Chaetomium thermophilum enzyme TR Berin Yilmazer ve diğ. · Journal of Structural Biology · 2020
  15. High-level heterologous expression of active Chaetomium thermophilum FDH in Pichia pastoris TR Zeynep Efsun Duman ve diğ. · Enzyme and Microbial Technology · 2020
  16. Effect of Metal Ions on the Activity of Ten NAD-Dependent Formate Dehydrogenases TR Huri Bulut ve diğ. · The Protein Journal · 2020
  17. Investigation new positions for catalytic activity ofChaetomium thermophilumandCeriporiopsis subvermisporaformate dehydrogenases TR Kübra Koçdemir ve diğ. · Biocatalysis and Biotransformation · 2020 · bu akademisyenin 2 makalesine atıf
  18. DOI 10.1016/j.jcou.2020.101353 2020
Bu liste nereden geliyor?

Crossref’in kamuya açık Mart 2026 veri dökümündeki referans listelerinden çıkarılmıştır; dökümün %20.3’i işlenmiştir, bu yüzden liste eksik olabilir. Crossref atıfları OpenAlex atıf sayılarıyla toplanmaz ve karşılaştırılmaz; iki kaynağın kapsamı farklıdır.

Alan sıralaması

YÖKSİS makale puanına göre ana dal, yan dal ve anahtar kelime kohortlarındaki yeri; her kart o sıralama sayfasına gider.

Çalışmalar 9

YÖKSİS ve OpenAlex kayıtları: dizin dağılımı, yayın yapılan dergiler, daraltılabilir makale listesi ve diğer çıktı türleri.

Dizinler ve atıf yüzdelikleri

?
TR Index 0 makale
OpenAlex atıf yüzdelik
Üst %10
Üst %101
Ort. · n 9 %70,5
Diğer sayımlar

Scopus (SJR)

  • YÖKSİS satırı 9

WoS (JCR)

  • YÖKSİS satırı 9

Makaleler

YÖKSİS ve OpenAlex kaynak ayrımıyla makaleler; quartile ve TR Index ile daraltabilirsiniz.

9makale

Yayını olan dergiler

8 dergi

Daralt

Scopus (SJR)
Q13 Q25 Q31 Q40
WoS (JCR)
Q10 Q23 Q34 Q42
TR Index
0makale

Makale listesi

  1. 2024 L‐Asparaginase from Lachancea Thermotolerans: Effect of Lys99Ala on Enzyme Performance and in vitro Antileukemic Efficacy Biotechnology Journal DOI 10.1002/biot.202400507 YÖKSİS SJR Q2 JCR Q2 OpenAlex 86.6%
  2. 2023 Comparative structural and kinetic study for development of a novel candidate L-asparaginase based pharmaceutical Biochemical Engineering Journal DOI 10.1016/j.bej.2023.108806 YÖKSİS SJR Q2 JCR Q2 OpenAlex üst %10 OpenAlex 93.8%
  3. 2023 Application of reductive amination by heterologously expressed Thermomicrobium roseum L-alanine dehydrogenase to synthesize L-alanine derivatives Enzyme and Microbial Technology DOI 10.1016/j.enzmictec.2023.110265 YÖKSİS SJR Q2 JCR Q2 OpenAlex 85.1%
  4. 2021 Enhancing recombinant Chaetomium thermophilium Formate Dehydrogenase Expression with CRISPR Technology PROTEIN JOURNAL DOI 10.1007/s10930-021-09997-2 YÖKSİS SJR Q1 JCR Q3 OpenAlex 37.2%
  5. 2020 Investigation new positions for catalytic activity ofChaetomium thermophilumandCeriporiopsis subvermisporaformate dehydrogenases Biocatalysis and Biotransformation DOI 10.1080/10242422.2020.1863951 YÖKSİS SJR Q3 JCR Q4 OpenAlex 61.9%
  6. 2020 Effect of Metal Ions on the Activity of Ten NAD-Dependent Formate Dehydrogenases The Protein Journal DOI 10.1007/s10930-020-09924-x YÖKSİS SJR Q2 JCR Q4 OpenAlex 58.7%
  7. 2020 Structural insights into the NAD+-dependent formate dehydrogenase mechanism revealed from the NADH complex and the formate NAD+ ternary complex of the Chaetomium thermophilum enzyme Journal of Structural Biology DOI 10.1016/j.jsb.2020.107657 YÖKSİS SJR Q1 JCR Q3 OpenAlex 77.4%
  8. 2020 Conserved Amino Acid Residues that Affect Structural Stability of Candida boidinii Formate Dehydrogenase Applied Biochemistry and Biotechnology DOI 10.1007/s12010-020-03429-0 YÖKSİS SJR Q2 JCR Q3 OpenAlex 58.5%
  9. 2018 Functional effects of active site mutations in NAD+-dependent formate dehydrogenases on transformation of hydrogen carbonate to formate Protein Engineering, Design and Selection DOI 10.1093/protein/gzy027 YÖKSİS SJR Q1 JCR Q3 OpenAlex 75.0%

Projeler 2

  1. 2017 Format Dehidrogenaz Enzimlere Ait Aktif Bölgenin Çok Boyutlu Mutasyonel Analizi ile Karbondioksitten (CO2) Yenilenebilir Enerjinin Üretimi -Tübitak 1001 · Tamamlandı 2017-05-01 – 2018-08-15
  2. 2020 Akut Lenfoblastik Lösemi Terapisi İçin Daha Etkin L-Asparajinaz Enzimi: Tasarım, in vitro Uygulama ve Yüksek Miktarda Üretim. -Tübitak 1001 · Tamamlandı 2020-01-15 – 2024-06-15

← Akademisyenlere dön

İşbirliği ağı

YÖKSİS eser kayıtlarındaki yazar listelerinden. Aynı eserin mükerrer kayıtları bir kez sayılır; kurumlar ortak yazarların YÖKSİS’teki güncel kurumudur.

Ortak yazar
35
akaturk profili olan
6
Ulusal kurum
4
Ortak yazarlı eser
%100

Ortak çalıştığı akademisyenler 6

  1. BARIŞ BİNAY Profesör · Gebze Teknik Üniversitesi 9
  2. ELİF SİBEL ASLAN Doçent · Biruni Üniversitesi 2
  3. ABDÜRRAHİM KOÇYİĞİT Profesör · Bezm-İ Âlem Vakıf Üniversitesi 1
  4. ARZU AYSAN Araştırma Görevlisi · Gebze Teknik Üniversitesi 1
  5. ERSİN KARATAŞ Doktor Öğretim Üyesi · Ağrı İbrahim Çeçen Üniversitesi 1
  6. TAMER YAĞCI Profesör · Gebze Teknik Üniversitesi 1

Ulusal işbirliği 4 kurum

  1. Gebze Teknik Üniversitesi 9 eser · 3 akademisyen
  2. Biruni Üniversitesi 2 eser · 1 akademisyen
  3. Ağrı İbrahim Çeçen Üniversitesi 1 eser · 1 akademisyen
  4. Bezm-İ Âlem Vakıf Üniversitesi 1 eser · 1 akademisyen

Diğer ortak yazarlar (yabancı yazarlar dahil) 29

ossi turunen 5Huri dedeakayoğulları 4Jarkko Valjakka 3Busra Yuksel 2Nikolaos labrou 2Adem DemiroğluERHAN ARFatma ŞenHÜSEYİN AVNİ SOLĞUNJanne JänisJennifer A. LittlechildJens C. BenninghoffJouni RuupunenKübra KoçdemirMUAZZEZ ÇAĞLA BİLGİCİMahmut Selim YılmazMehmet GulMehmet Mervan ÇakarMeltem ÇorbacıoğluMeryem ErenMichail N. IsupovMustafa BayramNazli KARANikolaos GeorgakisSimone A. De RoseUĞUR PALAYasin Adem Wedajoğarib demirİlke Selçuk

akaturk profili olmayan yazarlar (yabancı araştırmacılar, emekli/ayrılmış akademisyenler, öğrenciler, klinisyenler) isim yazımına göre birleştirilir; “Güllüce M.” gibi kısaltmalar tek bir tam adla eşleşiyorsa o kişiye eklenir.